Page 65 - Food Ingredients Brasil - Edição 54

PROTEÍNAS solubilidade em quatro categorias: albuminas e globulinas, ambas so- lúveis em água e não formadoras de glúten, e as gluteninas e gliadinas, insolúveis em água e formadoras de glúten. A soja também é uma ótima fonte de proteína vegetal. Devido às propriedades funcionais das suas proteínas, a soja e seus derivados podem ser utilizados no preparo de uma infinidade de alimentos, sem alterar suas características sensoriais e conferindo aos mesmos um alto valor nutricional, principalmente em relação ao enriquecimento proteico. A proteína de soja é um exce- lente emulsionante e formador de filme, além de possui propriedades gelificantes favoráveis em muitas aplicações. É usada como ingre- diente funcional ou nutricional em uma variedade de alimentos, como fórmulas infantis, sopas, análogos à carne, queijos, saladas, sobremesas congeladas, assados, cereais mati- nais e massas. PROPRIEDADES FUNCIONAIS As propriedades de uma proteí- na são determinadas pelo número e espécie dos resíduos de amino- ácidos, bem como pela sequência desses compostos na molécula. Todas as proteínas são constituídas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre e possuem composição muito semelhante: 50%a55%decarbono,6%a8%de hidrogênio, 20% a 24% de oxigênio, 15% a 18% de nitrogênio e 2% a 0,3% de enxofre. Sendo macromoléculas de estru- turas extremamente complexas, as proteínas são compostos sem odor e sem sabor. Sua solubilidade depen- de do número de grupos hidrofílicos e hidrofóbicos e da distribuição desses grupos na molécula, sendo que essa propriedade varia entre limites muito amplos e o comporta- mento das proteínas com relação a diferentes solventes. Várias proteínas, principalmen- te as de origem vegetal, são obtidas na forma cristalina. Já entre as de origem animal, as hemoglobinas são as mais facilmente cristalizáveis. As proteínas possuem também caráter anfótero, uma vez que são compostos com grande número de cargas positivas e negativas, pro- venientes dos grupos amínicos e carboxílicos livres dos resíduos de aminoácidos carregados positiva- mente ou negativamente. Quando em solução, podem se combinar com íons positivos e negativos, formando precipitados, sendo essa reação em- pregada na obtenção de proteínas de uma solução. Uma das propriedades mais importantes das proteínas é a fa- cilidade com que esses compostos se combinam com água, uma vez que todas as reações biológicas se processam em meio aquoso. A rea- ção de hidratação das proteínas se deve as propriedades das moléculas de água e consiste na formação de uma ligação entre os dipolos da água e íons ou grupos iônicos e polares das proteínas, formando complexos estáveis, dependo do composto, e modificando as suas propriedades físico-químicas. As proteínas sofrem desnatu- ração, processo que consiste na quebra das suas estruturas secun- dária e terciária. Quando submeti- das a aquecimento, agitação, radia- ções ultravioleta e raios X, sofrem mudanças nas suas propriedades, sendo destruídas principalmente as suas propriedades fisiológicas. Essas mudanças podem ser causa- das também por agentes químicos, como ácidos e bases fortes, alguns solventes orgânicos, determinados compostos orgânicos neutros e metais pesados, que não afetam a sequência dos aminoácidos, mas causam transformações na molé- cula, tendo como consequências a insolubilização das proteínas e a dificuldade de cristalização desses compostos. As proteínas com ação enzimática são inativadas quando submetidas a esses processos ou a ação desses agentes. As proteínas assim modificadas são denominadas de proteínas desnaturadas e o fenômeno é deno- minado de desnaturação das pro- teínas. Dependendo das condições, as proteínas podem ter diferentes estados de desnaturação, com graus de energia livre ligeiramente diferentes. Em alguns casos, a desnatura- ção é desejável. Em outros, porém, como no caso dos alimentos, a des- naturação causa insolubilização das proteínas, podendo gerar perda de algumas propriedades funcionais. revista-fi.com.br FOOD INGREDIENTS BRASIL No 54 - 2021 65