Page 21 - Revista Food Ingredients Brasil Ed. 52

é usada na nutrição esportiva, em bebidas e alimentos direcionados à saúde, com o objetivo de suplemen- tar a nutrição, como condimento e flavorizante. O ácido aspártico, ou aspartato, é um aminoácidos que possui um carboxilato de carga negativa em sua cadeia lateral, o que lhe pro- porciona uma carga geral negativa nas concentrações fisiológicas de íons de hidrogênio. Apesar de ser considerado um aminoácido não es- sencial, desempenha papel vital no metabolismo durante a construção de outros aminoácidos e bioquímicos no ciclo do ácido cítrico. O aspartato representa cerca de 6% dos amino- ácidos das proteínas do organismo humano, sendo suas principais fontes alimentares as batatas e os amendoins. A asparagina é o amido-beta derivado do ácido aspártico. Possui importante função na biossíntese de glicoproteínas e é essencial na sínte- se de um grande número de outras proteínas. Representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano. O ácido glutâmico, ou glutamato, é biossintetizado a partir de um número de aminoácidos, incluindo a ornitina e a arginina. Quando ami- nado, forma o importante amino- ácido glutamina. Assim como o ácido aspártico, o ácido glutâmico possui carga negativa no pH fisiológico, o que o torna uma molécula bas- tante polar e presente no exterior de proteínas e enzimas, onde fica livre para interagir com os meios celulares aquosos que o cercam. É o mais frequente dos aminoácidos na sequência primária das proteínas e representa cerca de 9% dos amino- ácidos das proteínas do organismo humano. A cistina é um aminoácido natu- ral formado pela dimerização da cis- teína em condições oxidantes, que contém ligação entre dois átomos de enxofre, presente na urina e em cál- culos vesicais e renais e, sob forma combinada, em proteínas. O pro- duto da oxidação é encontrado em abundância em diversas proteínas, como a queratina capilar, a insulina, as enzimas digestivas cromotripsi- nogênio A, papaína e tripsinogênio, onde estabiliza a estrutura terciária dessas macromoléculas. A cisteína é incorporada em pro- teínas em uma proporção de somente 2,8%, quando comparada a outros aminoácidos, mas a sua cadeia lateral tiol única frequentemente afeta a estabilidade tridimensional de enzi- mas e proteínas, além de fazer parte da química das porções ativas de muitas enzimas. A cisteína é crítica para o metabolismo de um número de substâncias bioquímicas, como a coenzima A, a heparina, a biotina, o ácido lipóico e a glutationa. Repre- senta cerca de 1% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano e o pescado é sua principal fonte na dieta. A L-cisteína é utilizada em uma ampla variedade de flavorizan- tes, suplemento para fermentação de pães, alimentos direcionados à saúde e como antioxidantes de suco natural de frutas. A glicina é o mais simples dos aminoácidos, possui apenas um átomo de hidrogênio em sua cadeia lateral, e o único aminoácido que não é opticamente ativo, já que não possui estereoisômeros. É essencial na biossíntese dos ácidos nucléicos, assim como na dos ácidos biliares, porfirinas, fosfatos de creatina e outros aminoácidos. Possui proprie- dades similares às do ácido glutâ- mico e do ácido γ-aminobutírico no que se refere a inibição de sinais neurotransmissores do sistema nervoso, bem como propriedades antioxidantes. É o segundo amino- ácido mais comum em proteínas e representa cerca de 5% dos amino- ácidos das proteínas do organismo humano. Suas principais fontes na dieta são a cevada, o arroz e gelati- na. A glicina é usada em alimentos processados como condimento e também como aditivo, garantindo melhor conservação, devido a sua ação antibacteriana. AMINOÁCIDOS revista-fi.com.br FOOD INGREDIENTS BRASIL No 52 - 2020 23