Page 75 - Food Ingredients Brasil - Edição 51

Os desafios e preocupações na aplicação de peptídeos bioativos e hidrolisados em diferentes indús- trias também podem depender das fontes a partir das quais os peptí- deos e hidrolisados são obtidos. A produção em grande escala, compati- bilidade com várias matrizes alimen- tares, estabilidade gastrointestinal, biodisponibilidade e estabilidade a longo prazo, são algumas das prin- cipais preocupações na fabricação de alimentos funcionais contendo peptídeos bioativos ou hidrolisados de proteína de origem marinha. As proteínas derivadas do leite, como a caseína e o soro de leite, são a fonte mais prevalente de alimentos funcionais e nutracêuticos contendo peptídeos bioativos; no entanto, a produção de produtos comercialmen- te disponíveis a partir dessas fontes carece de tecnologias adequadas em grande escala, incluindo, por exemplo, técnicas de nanofiltração e ultrafiltração, que podem ser ado- tadas para superar barreiras tecno- lógicas para fazer uso industrial e comercial de peptídeos bioativos de proteínas do leite. Outro desafio na fabricação de alimentos funcionais contendo peptídeos bioativos é com relação ao sabor amargo, considerado a barreira mais importante no uso comercial de hidrolisados de pro- teína na indústria de alimentos. Os peptídeos de baixo peso molecular são responsáveis pelo sabor amargo dos hidrolisados, sendo conhecidos por conter aminoácidos hidrofóbicos, como leucina, prolina, fenilalanina e tirosina. Contudo, o amargor dos hidrolisados não é causado apenas pelos próprios aminoácidos hidrofóbicos, mas também por suas localizações na sequência peptídica. Os aminoácidos hidrofóbicos causam mais amargor quando estão situados dentro da cadeia peptídica, ao invés do terminal N ou C dos peptídeos. Alguns métodos de remoção de amargor de hidrolisados de proteí- na incluem absorção de peptídeos amargos em carvão ativado; remoção cromatográfica usando diferentes matrizes; extração seletiva com álcoois; mascaramento dos hidro- lisados por adição de polifosfatos e aminoácidos específicos; mistura de hidrolisados com amostras de proteínas intactas; formação de plas- teínas, estruturas macromoleculares agregadas menos solúveis formadas pela incubação de maiores concen- trações das proteínas ou peptídeos hidrolisados com proteases adequa- das; e reticulação usando transglu- taminase. No entanto, o uso desses métodos também pode apresentar algumas desvantagens, como perda de alguns resíduos de aminoácidos e diminuição da solubilidade. Recentemente, o método de for- mação de plasteínas tem ganhado atenção crescente por apresentar menor amargor do que os peptíde- os em hidrolisados, apresentando resultados positivos na redução do amargor nos hidrolisados prepara- dos a partir de glóbulos vermelhos bovinos e em dipeptídeos sintéticos. Os mecanismos propostos para for- mação de plasteínas incluem conden- sação do peptídeo, transpeptidação e uso de forças físicas na agregação do peptídeo. Um dos fatores mais impor- tantes que influenciam o sabor da proteína hidrolisada é a sequência e a não polaridade dos aminoácidos. A percepção do sabor amargo desses aminoácidos pode ser alterada pela adição de α-ciclodextrina ao hidro- lisado de proteína, resultando na redução do seu amargor. Além disso, a microencapsulação de hidrolisados e a incorporação de agentes de mas- caramento são alternativas eficazes para atenuar o amargor. A encapsu- lação de peptídeos em hidrolisados é a técnica mais favorável para reduzir o amargor. O sabor do produto final também pode ser afetado pela protease usa- da para hidrolisar as proteínas. Os hidrolisados tratados com exopepti- dase (peptidase que catalisa a cliva- gem da ligação peptídica terminal, liberando um único aminoácido ou dipeptídeo da cadeia peptídica) são menos amargos e possuem níveis mais elevados de sabores umami e salgados, bem como maior aceitabi- lidade, em comparação com aqueles produzidos por endopeptidases (enzima que catalisa a clivagem de ligações peptídicas dentro de um po- lipeptídeo ou proteína). No entanto, esses procedimentos podem levar a perda de aminoácidos essenciais. O uso de uma combinação de exo e en- dopeptidases, junto com o cozimento de alta pressão, pode prevenir essa perda. O uso de adoçantes e aromati- zantes também é recomendado para reduzir o amargor de hidrolisados de proteína. É importante ressaltar que, embora vários métodos tenham sido propostos para reduzir ou remover o amargor dos hidrolisados de proteí- nas, a maioria deles, aparentemente, sofre efeitos colaterais, como perda de aminoácidos e alteração das pro- priedades funcionais dos peptídeos bioativos obtidos pelo processo de hidrólise. Portanto, é importante desenvolver métodos eficazes, com o mínimo de efeitos colaterais, para operacionalizar a adoção de peptí- deos bioativos a partir de proteínas hidrolisadas em alimentos. revista-fi.com.br FOOD INGREDIENTS BRASIL No 51 - 2020 77 *Excepcionalmente nesta edição não publicaremos o resumo deste artigo em espanhol. PEPTÍDEOS